der Promotionspreis 2016 wurde am 2. Dezember 2016 am DESY SCIENCE DAY verliehen. Er geht an
Herrn Dr. Cornelius Gati von DESY und der Universität Hamburg für seine ausgezeichnete Doktorarbeit mit dem Titel:

                           ”Data processing and analysis in serial crystallography at advanced X – ray sources ”

Herr Dr.Cornelius Gati, geboren 1987 in Kirchheim unter Teck, begann 2007 mit einem Biologiestudium an der Eberhard Karls Universität in Tübingen, wo er 2010 den Batchelor of Science in Biologie erwarb. Nach verschiedenen Aufenthalten an der Technischen Universität in München und bei Roche Diagnostics GmbH erwarb er 2012 den Master of Science am Paul–Scherrer– Institut in der Schweiz mit einer Thesis an X – ray Free – Electron – Lasers. Anschließend begann er mit seiner Doktorarbeit bei DESY am Center for Free – Electron – Laser.
Mit dem Aufkommen von Freie–Elektronen-Röntgenlasern (XFELs) wurden die Limitierungen von bildgebenden Verfahren für die Strukturanalyse von Biomolekülen überwunden. XFELs generieren Röntgenpulse, welche kurz genug sind um konventionelle strukturelle Strahlenschäden zu umgehen. Gleichzeitig werden Experimente mit einer zeitlichern Auflösung ermöglicht, die bisher undenkbar waren.
Die Fallbeispiele, welche in dieser Dissertation beschrieben werden, sind von sehr vielfältiger Natur. Im Detail analysiert und beschrieben werden die momentan kleinsten Proteinkristalle, die jemals einen Datensatz mit atomarer Auflösung ermöglicht haben, wobei ein Kristall aus lediglich 10000 Einheitszellen besteht, ferner die erste Struktur eines humanen Membranproteins bei Raumtemperatur sowie die erste komplett unbekannte Proteinstruktur, welche mit der Seriellen Femtosekunden Kristallographie (SFX) gelöst wurde, wobei sehr bedeutende Einsichten über einen pharmakologisch äußerst wichtigen Rezeptor erlangt wurden, der eine große Rolle bei Bluthochdruck spielt.
Inspiriert durch den kürzlich erlangten Erfolg der Seriellen Femtosekunden Kristallographie wurde als Teil dieser Dissertation die Adaptation dieser Methodik an eine moderne Mikrofokus Synchrotronmessstation, jeweils bei kryogenen, als auch bei Raumtemperaturen, präsentiert und im Detail beschrieben. Der Hauptvorteil dieser synchrotronbasierten Methode ist die Option, diese Ansätze auf andere Synchrotronquellen zu übertragen, was diese für ein breites Spektrum von Strukturbiologen zugänglich machen wird, bei dem ermöglicht wird, kleine Proteinkristalle, in der Größenordnung von Mikrometern, sowohl bei kryogenen Temperaturen, als auch bei Raumtemperatur zu untersuchen.